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Veröffentlichter Artikel oder Aufsatz

Publikationsart: Veröffentlichter Artikel oder Aufsatz
Autor(en): Julia Hofmann; Christine Heider; Wei Li; Joern Krausze; Manfred Roessle; Gottfried Wilharm
Titel: Recombinant production of Yersinia enterocolitica pyruvate kinase isoenzymes PykA and PykF
Erschienen in: Protein Expression and Purification 88 (2) , 2013
S. 243-247
Verlag: Elsevier
Verlagshinweis: Hofmann, J., Heider, C., Li, W., Krausze, J., Roessle, M., Wilharm, G.
Recombinant production of Yersinia enterocolitica pyruvate kinase isoenzymes PykA and PykF
(2013) Protein Expression and Purification, 88 (2), pp. 243-247.
Verlags-URL: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1046592813000119
DOI: 10.1016/j.pep.2013.01.010
Veröffentlichung auf edoc: 06.02.2014
Status: published
Volltext: pdf (urn:nbn:de:0257-10034891)
Schlagwörter (eng): Escherichia coli/genetics, Genetic Vectors/genetics, Chromatography Gel, Chromatography Ion Exchange, Gene Expression, Isoenzymes/chemistry, Isoenzymes/genetics, Isoenzymes/isolation & purification, Isoenzymes/metabolism, Models Molecular, Protein Multimerization, Pyruvate Kinase/chemistry, Pyruvate Kinase/genetics, Pyruvate Kinase/isolation & purification, Pyruvate Kinase/metabolism, Recombinant Proteins/chemistry, Recombinant Proteins/genetics, Recombinant Proteins/isolation & purification, Recombinant Proteins/metabolism, Scattering Small Angle, X-Ray Diffraction, Yersinia enterocolitica/chemistry, Yersinia enterocolitica/enzymology, Yersinia enterocolitica/genetics
Vorhaben/Arbeitsgruppe: Robert Koch-Institut, Infektionskrankheiten / Erreger
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Abstract (eng):
The glycolytic enzyme pyruvate kinase (PK) generates ATP from ADP through substrate-level phosphorylation powered by the conversion of phosphoenolpyruvate to pyruvate. In contrast to other bacteria, Enterobacteriaceae, such as pathogenic yersiniae, harbour two pyruvate kinases encoded by pykA and pykF. The individual roles of these isoenzymes are poorly understood. In an attempt to make the Yersinia enterocolitica pyruvate kinases PykA and PykF amenable to structural and functional characterisation, we produced them untagged in Escherichia coli and purified them to near homogeneity through a combination of ion exchange and size exclusion chromatography, yielding more than 180 mg per litre of batch culture. The solution structure of PykA and PykF was analysed through small angle X-ray scattering which revealed the formation of PykA and PykF tetramers and confirmed the binding of the allosteric effector fructose-1,6-bisphosphate (FBP) to PykF but not to PykA.
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Generiert am 27.04.2017, 07:47:25