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Veröffentlichter Artikel oder Aufsatz

Publikationsart: Veröffentlichter Artikel oder Aufsatz
Autor(en): Susann Boerner; Katja Wagenführ; Martin L. Daus; Achim Thomzig; Michael Beekes
Titel: Towards further reduction and replacement of animal bioassays in prion research by cell and protein misfolding cyclic amplification assays
Erschienen in: Laboratory Animals 47 (2) , 2013
S. 106-115
Verlag: SAGE Publications
Verlagshinweis: Boerner, S., Wagenfüh, K., Daus, M.L., Thomzig, A., Beekes, M.
Towards further reduction and replacement of animal bioassays in prion research by cell and protein misfolding cyclic amplification assays
(2013) Laboratory Animals, 47 (2), pp. 106-115.
Verlags-URL: http://lan.sagepub.com/content/47/2/106
DOI: 10.1177/0023677213476856
Veröffentlichung auf edoc: 17.03.2014
Status: published
Volltext: pdf (urn:nbn:de:0257-10035869)
Schlagwörter (eng): Animals, Humans, Cattle, Sensitivity and Specificity, Creutzfeldt-Jakob Syndrome/metabolism, Encephalopathy Bovine Spongiform/metabolism, PrPSc Proteins/chemistry, PrPSc Proteins/genetics, Biological Assay/instrumentation, Biological Assay/methods, Blotting Western, Cattle Diseases/metabolism, Cricetinae, Disinfection/methods, Electrophoresis Polyacrylamide Gel, Neuroglia/metabolism, Neuroglia/pathology, PrPC Proteins/chemistry, PrPC Proteins/genetics, PrPC Proteins/metabolism, PrPSc Proteins/metabolism, Prion Diseases/genetics, Prion Diseases/metabolism, Protein Engineering/instrumentation, Protein Engineering/methods, Protein Folding, Scrapie/metabolism, Sheep/metabolism
Vorhaben/Arbeitsgruppe: Robert Koch-Institut, Infektionskrankheiten / Erreger
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Abstract (eng):
Laboratory animals have long since been used extensively in bioassays for prions in order to quantify, usually in terms of median infective doses [ID50], how infectious these pathogens are in vivo. The identification of aberrant prion protein as the main component and self-replicating principle of prions has given rise to alternative approaches for prion titration. Such approaches often use protein misfolding cyclic amplification (PMCA) for the cell-free biochemical measurement of prion-associated seeding activity, or cell assays for the titration of in vitro infectivity. However, median seeding and cell culture infective doses (SD50 and CCID50, respectively) of prions are neither formally congruent nor definitely representative for ID50 titres in animals and can be therefore only tentatively translated into the latter. This may potentially impede the acceptance and use of alternative methods to animal bioassays in prion research. Thus, we suggest performing PMCA and cell assays jointly, and to check whether these profoundly different test principles deliver consistent results in order to strengthen the reliability and credibility of prion ID50 assessments by in vitro methods. With regard to this rationale, we describe three pairs of PMCA and glial cell assays for different hamster-adapted prion agents (the frequently used 263K scrapie strain, and 22A-H scrapie and BSE-H). In addition, we report on the adaptation of quantitative PMCA to human variant Creutzfeldt-Jakob disease (vCJD) prions on steel wires for prion disinfection studies. Our rationale and methodology can be systematically extended to other types of prions and used to further reduce or replace prion bioassays in rodents.
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Generiert am 29.04.2017, 07:38:32