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Veröffentlichter Artikel oder Aufsatz

Publikationsart: Veröffentlichter Artikel oder Aufsatz
Autor(en): Nikolaus Goessweiner-Mohr; Christian Fercher; Karsten Arends; Ruth Birner- Gruenberger; Diana Laverde- Gomez; Johannes Huebner; Elisabeth Grohmann; Walter Keller
Titel: The type IV secretion protein TraK from the Enterococcus conjugative plasmid pIP501 exhibits a novel fold
Erschienen in: Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography D70 , 2014
S. 1124-1135
Verlag: International Union of Crystallography
Verlags-URL: http://journals.iucr.org/d/issues/2014/04/00/mn5045/index.html
DOI: 10.1107/S1399004714001606
Veröffentlichung auf edoc: 25.08.2015
Status: published
Volltext: pdf (urn:nbn:de:0257-10040710)
Schlagwörter (eng): TraK, 4hic
Vorhaben/Arbeitsgruppe: Robert Koch-Institut
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Abstract (eng):
Conjugative plasmid transfer presents a serious threat to human health as the most important means of spreading antibiotic resistance and virulence genes among bacteria. The required direct cell–cell contact is established by a multiprotein complex, the conjugative type IV secretion system (T4SS). The conjugative core complex spans the cellular envelope and serves as a channel for macromolecular secretion. T4SSs of Gram-negative (G) origin have been studied in great detail. In contrast, T4SSs of Gram-positive (G+) bacteria have only received little attention thus far, despite the medical relevance of numerous G+ pathogens (e.g. enterococci, staphylococci and streptococci). This study provides structural information on the type IV secretion (T4S) protein TraK of the G+ broad host range Enterococcus conjugative plasmid pIP501. The crystal structure of the N-terminally truncated construct TraK was determined to 3.0 A ˚ resolution and exhibits a novel fold. Immunolocalization demonstrated that the protein localizes to the cell wall facing towards the cell exterior, but does not exhibit surface accessibility. Circular dichroism, dynamic light scattering and size-exclusion chromatography confirmed the protein to be a monomer. With the exception of proteins from closely related T4SSs, no significant sequence or structural relatives were found. This observation marks the protein as a very exclusive, specialized member of the pIP501 T4SS.
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Generiert am 29.03.2017, 19:00:28