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Veröffentlichter Artikel oder Aufsatz

Publikationsart: Veröffentlichter Artikel oder Aufsatz
Autor(en): Guorui Yao; Sicai Zhang; Stefan Mahrhold; Kwok-ho Lam; Daniel Stern; Karine Bagramyan; Kay Perry; Markus Kalkum; Andreas Rummel; Min Dong; Rongsheng Jin
Titel: N-linked glycosylation of SV2 is required for binding and uptake of botulinum neurotoxin A
Erschienen in: Nature Structural and Molecular Biology , 2016
S. 656-662
Verlag: Nature Publishing Group
Verlags-URL: http://www.nature.com/nsmb/journal/v23/n7/full/nsmb.3245.html
DOI: 10.1038/nsmb.3245
Veröffentlichung auf edoc: 24.01.2017
Status: published
Volltext: pdf (urn:nbn:de:0257-10050842)
Vorhaben/Arbeitsgruppe: Robert Koch-Institut, Biologische Sicherheit
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Abstract (eng):
Botulinum neurotoxin serotype A1 (BoNT/A1), a licensed drug widely used for medical and cosmetic applications, exerts its action by invading motoneurons. Here we report a 2.0-Å-resolution crystal structure of the BoNT/A1 receptor-binding domain in complex with its neuronal receptor, glycosylated human SV2C. We found that the neuronal tropism of BoNT/A1 requires recognition of both the peptide moiety and an N-linked glycan on SV2. This N-glycan—which is conserved in all SV2 isoforms across vertebrates—is essential for BoNT/A1 binding to neurons and for its potent neurotoxicity. The glycan-binding interface on SV2 is targeted by a human BoNT/A1-neutralizing antibody currently licensed as an antibotulism drug. Our studies reveal a new paradigm of host-pathogen interactions, in which pathogens exploit conserved host post-translational modifications, thereby achieving highly specific receptor binding while also tolerating genetic changes across multiple isoforms of receptors.
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Generiert am 26.07.2017, 03:22:30