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Veröffentlichter Artikel oder Aufsatz

Publikationsart: Veröffentlichter Artikel oder Aufsatz
Autor(en): Christina Lang; Miriam Hiller; Antje Flieger
Titel: Disulfide loop cleavage of Legionella pneumophila PlaA boosts lysophospholipase A activity
Erschienen in: Scientific Reports 7 , 2017
S. 1-14
Verlag: Nature Publishing Group
Verlags-URL: https://www.nature.com/articles/s41598-017-12796-4
DOI: 10.1038/s41598-017-12796-4
Veröffentlichung auf edoc: 30.01.2018
Status: published
Volltext: pdf (urn:nbn:de:0257-10057089)
Vorhaben/Arbeitsgruppe: Robert Koch-Institut, Infektionskrankheiten / Erreger
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Abstract (eng):
L. pneumophila, an important facultative intracellular bacterium, infects the human lung and environmental protozoa. At least fifteen phospholipases A (PLA) are encoded in its genome. Three of which, namely PlaA, PlaC, and PlaD, belong to the GDSL lipase family abundant in bacteria and higher plants. PlaA is a lysophospholipase A (LPLA) that destabilizes the phagosomal membrane in absence of a protective factor. PlaC shows PLA and glycerophospholipid: cholesterol acyltransferase (GCAT) activities which are activated by zinc metalloproteinase ProA via cleavage of a disulphide loop. In this work, we compared GDSL enzyme activities, their secretion, and activation of PlaA. We found that PlaA majorly contributed to LPLA, PlaC to PLA, and both substrate-dependently to GCAT activity. Western blotting revealed that PlaA and PlaC are type II-secreted and both processed by ProA. Interestingly, ProA steeply increased LPLA but diminished GCAT activity of PlaA. Deletion of 20 amino acids within a predicted disulfide loop of PlaA had the same effect. In summary, we propose a model by which ProA processes PlaA via disulfide loop cleavage leading to a steep increase in LPLA activity. Our results help to further characterize the L. pneumophila GDSL hydrolases, particularly PlaA, an enzyme acting in the Legionella-containing phagosome.
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Generiert am 21.04.2018, 07:03:30